Foto: Maciej Szaleniec
  • Badania spektrum substratowego enzymów  i analiza produktów reakcji metodami GC-MS i LC-MS.

  • Badania mechanizmów reakcji enzymów za pomocą pomiarów kinetycznych (w stanie stacjonarnym i przedstacjonarnym)

  • Badania termodynamiki reakcji enzymatycznej z wykorzystaniem izotermicznej kalorymetrii titracyjnej (ITC)

  • Badania inhibicji i deaktywacji enzymów

  • Inżynieria reakcyjna systemów enzymatycznych

  • Kwantowo-chemiczne modelowanie ścieżek reakcji enzymatycznych

  • Modelowanie zależności między strukturą substratów a reaktywnością katalityczną (QSAR) metodami wieloczynnikowej regresji liniowej i sztucznych sieci neuronowych (SSN).

  • Produkcja enzymów w bakteryjnych systemach ekspresji

  • Chromatografia FPLC i elektroforeza do oczyszczania enzymów

  • Testy aktywności enzymatycznej oparte o pomiar spektroskopowy i HPLC. 

  • Zastosowanie techniki stopped-flow do pomiarów połówkowych cykli reakcji enzymatycznych

  • Eksperymenty z izotopowo-znakowanymi substratami nakierowane na wyzcznaczenie kinetycznego efektu izotopowego

  • Analiza mieszanin reakcyjnych metodami LC-MS i GC-MS

  • Izotermiczna kalorymetria titracyjna do pomiarów termodynamiki reakcji 

  • Symulacje dynamiki kompleksów enzym-substrat metodami dynamiki molekularnej

  • Modelowanie kwantowo-chemiczne hipotetycznych ścieżek reakcji w oparciu o klasterowe modele centrów aktywnych enzymów

  • Modelowanie reakcji enzymatycznych metodą QM:MM

  • Przewidywanie aktywności biologicznej w oparciu mo modele neuronowe i metody QSAR w oparciu o deskryptory kwantowo-chemiczne

Prof. Maciej Szaleniec

Kierownik MLBKE

Pracownik IKiFP od października 2002
Telefon: +48 12 6395 101,
Pokój: 203, 223, 226
E-mail:

maciej.szaleniec@ikifp.edu.pl

Metody:

Tematyka badawcza:

ORCID: 0000-0002-7650-9263

Wybrane publikacje:

  • I. Salii, M. Szaleniec, A. Alhaj Zein, D. Seyhan, A. Sekuła, K. Schühle, I. Kaplieva-Dudek, U. Linne, R. U. Meckenstock, J. Heider, "Determinants for Substrate Recognition in the Glycyl Radical Enzyme Benzylsuccinate Synthase Revealed by Targeted Mutagenesis", ACS Catalysis, 11 (2021) 3361-3370

  • P. Wójcik, M. Glanowski, A. M. Wojtkiewicz, A. Rohman, M. Szaleniec, "Universal capability of 3‑ketosteroid Δ1‑dehydrogenases to catalyze Δ1‑dehydrogenation of C17‑substituted steroids", Microb. Cell Fact., 20 (2021) 119

  • M. Glanowski, P. Wójcik, M. Procner, T. Borowski, D. Lupa, P. Mielczarek, M. Oszajca, K. Świderek, V. Moliner, A.J. Bojarski, M. Szaleniec, "Enzymatic Δ1‑Dehydrogenation of 3‑Ketosteroids - Reconciliation of Kinetic Isotope Effects with the Reaction Mechanism", ACS Catal.,  11 (2021) 8211–8225

  • P. Borowiecki, N. Telatycka, M. Tataruch, A. Żądło‐Dobrowolska, T. Reiter, K. Schühle, J. Heider, M. Szaleniec, W. Kroutil, "Biocatalytic Asymmetric Reduction of γ‐Keto Esters to Access Optically Active γ‐Aryl‐γ‐butyrolactones", Adv. Synth. Catal., 362 (2020) 2012

  • A. M. Wojtkiewicz, P. Wójcik, M. Procner, M. Flejszar, M. Oszajca, M. Hochołowski, M. Tataruch, B. Mrugała, T. Janeczko, M. Szaleniec, "The efficient Δ1-dehydrogenation of a wide spectrum of 3-ketosteroids in a broad pH range by 3-ketosteroid dehydrogenase from Sterolibacterium denitrificans", J. Steroid Biochem. Mol. Biol., 202 (2020) 105731

  • K. Sofińska, A. M. Wojtkiewicz, P. Wójcik, O. Zastawny, M. Guzik, A. Winiarska, P. Waligórski, M. Cieśla, J. Barbasz, M. Szaleniec, "Investigation of quaternary structure of aggregating 3-ketosteroid dehydrogenase from Sterolibacterium denitrificans: In the pursuit of consensus of various biophysical techniques", Biochim. Biophys. Acta-Gen. Subj., 1863 (2019) 1027-1039

  • J. Szaleniec, A. Gibała, M. Pobiega, S. Parasion, J. Składzień, P. Stręk, T. Gosiewski, M. Szaleniec, "Exacerbations of Chronic Rhinosinusitis— Microbiology and Perspectives of Phage Therapy", Antibiotics, 8 (2019) 175

  • P. Kalimuthu, A. M. Wojtkiewicz, M. Szaleniec, P. V. Bernhardt, "Electrocatalytic Hydroxylation of Sterols by Steroid C25 Dehydrogenase from Sterolibacterium denitrificans", Chem. Eur. J., 24 (30) (2018) 7710-7717

  • M. Szaleniec, A. M. Wojtkiewicz, R. Bernhardt, T. Borowski, M. Donova, "Bacterial steroid hydroxylases: enzyme classes, their functions and comparison of their catalytic mechanisms", Appl. Microbiol. Biotechnol., 102(19) (2018) 8153-8171

  • A. Rugor, M. Tataruch, J. Staroń, A. Dudzik, E. Niedzialkowska, P. Nowak, A. Hogendorf, A. Michalik-Zym, D. B. Napruszewska, A. Jarzębski, K. Szymańska, W. Białas, M. Szaleniec, "Regioselective hydroxylation of cholecalciferol, cholesterol and other sterol derivatives by steroid C25 dehydrogenase", Appl. Microbiol. Biotechnol., 101 (2017) 1163-1174

  • A. Rugor, A. Wójcik-Augustyn, E. Niedzialkowska, S. Mordalski, J. Staroń A. Bojarski, M. Szaleniec, "Reaction mechanism of sterol hydroxylation by steroid C25 dehydrogenase – homology model, reactivity and isoenzymatic diversity", J. Inorg. Biochem., 173 (2017) 28–43

  • R. Rabus, M. Boll, J. Heider, R. U. Meckenstock, W. Buckel, O. Einsle, U. Ermler, B. T. Golding, R. P. Gunsalus, P. M. H. Kroneck, M. Krüger, T. Lueders, B. M. Martins, F. Musat, H. H. Richnow, B. Schink, J. Seifert, M. Szaleniec, T. Treude, G. M. Ullman, "Anaerobic Microbial Degradation of Hydrocarbons: From Enzymatic Reactions to the Environment.", J. Mol. Microbiol. Biotechnol., 26 (2016) 5-28

  • A. Dudzik, W. Snoch, P. Borowiecki, J. Opalinska-Piskorz, M. Witko, J. Heider, M. Szaleniec, "Asymmetric reduction of ketones and β-keto esters by (S)-1-phenylethanol dehydrogenase from denitrifying bacterium Aromatoleum aromaticum", App. Microbiol. Biotechnol., 99 (2015) 5055-5069

  • M. Szaleniec, A. Dudzik, B. Kozik, T. Borowski, J. Heider, M. Witko, "Mechanistic basis for the Enantioselectivity of the Anaerobic Hydroxylation of Alkylaromatic compounds by Ethylbenzene Dehydrogenase", J. Inorg. Biochem., 139 (2014) 9–20

  • D. H. Knack, J. L. Marshall, G. P. Harlow, A. Dudzik, M. Szaleniec, S-Y. Liu, J. Heider, "BN/CC isosteric compounds as new class of enzyme inhibitors: N- and B-ethyl-1,2-azaborine inhibit ethylbenzene hydroxylation as non-convertible substrate analogs", Angew. Chem. Int. Ed., 52 (2013) 2599 –2601

  • M. Szaleniec, T. Borowski, K. Schühle, M. Witko, J. Heider, "Ab inito modeling of ethylbenzene dehydrogenase reaction mechanism", J. Am. Chem. Soc., 132 (2010) 6014-6024